Les microfractions de lactosérum (Whey/petit-lait)

Plusieurs personnes croient qu’une qualité de protéine ne se mesure qu’à la proportion de protéines dans la mesure (scoop), par sa filtration (Isolat, Whey) ou par la grosseur des ses molécules de protéines/peptides (hydrosylat). J’écris donc ce petit article afin de vous remettre en lumière certains éléments souvent oubliés d’une protéine de lactosérum et qui comptent pour beaucoup dans la qualité de celle-ci.

Les microfractions du lactosérum

La protéine dans le lactosérum est en soi hautement biodisponible pour le corps et elle contient en plus de puissants antioxydants. Son activité antioxydante est due, entre autre, à ses hautes concentrations de glutamate et de cystéine, lesquels sont des précurseurs du glutathion (Walzem et coll., 2002). Le lactosérum contient également plusieurs substances qui améliorent le système immunitaire incluant les éléments suivants :

• La bêta-lactoglobuline, laquelle module les réponses lymphatiques (Guimont et coll., 1997).
• L’alpha-lactalbumine, laquelle a un effet direct sur les lymphocytes B et T (système immunitaire) et qui a la capacité de réduire le stress oxydatif.
• La lactoperoxidase, laquelle réduit le peroxyde d’hydrogène, un composé toxique (Sundberg et Oskarsson, 1991; Ha et Zemel, 2003).
• La lactoferrine, laquelle est présente en grande concentrations dans le lait et est sécrétée par les cellules immunitaires (neutrophiles) en tant qu’agent antibactérien aux sites d’infection ou d’inflammation (Paesano et coll., 2009; Brock, 2012). Elle agit également comme antioxydant (Steijns et van Hooijdonk, 2000) et peut inhiber le passage de bactéries à travers la paroi intestinale. En laboratoire, la lactoferrine inhibe les métastases des cellules cancéreuses chez les souris (Marshall, 2004) et augmente l’activité des IL-2 et des lymphocytes NK (Watanabe et coll., 2000). Elle est en fait très bien documentée sur ses effets antiviral, antimicrobien, anticancer et immunomodulateur.

 

Par contre, le rôle le plus connu de la lactoferrine est sa capacité de fixer le fer (c’est une protéine analogue à la transferrine). Elle agit en fait comme un antioxydant, captant le fer libre dans des zones externes à la circulation sanguine telles que les muqueuses, le tractus intestinal et les tissus reproducteurs (Jiang et coll., 2011), diminuant ainsi le stress oxydatif dans ces tissus (Brink, 2000). Elle aide à maîtriser les réactions incontrôlées des radicaux libres provenant du fer (elle peut capter ou donner une molécule de fer dépendamment des besoins du corps). De plus, les effets antimicrobiens de la lactoferrine sont attribués en fait à sa capacité à priver les microorganismes pathogènes du fer nécessaire à leur croissance (Brock, 2012). Les expérimentations suggèrent également que la lactoferrine pourrait avoir des propriétés antioxydante et anti-inflammatoire, et pourrait influencer l’expression des gènes inflammatoires (Paesano et coll., 2009; Brock, 2012; Scarino, 2007). D’autres évidences suggèrent aussi que la forme ferrique de la lactoferrine, l’apolactoferrine, serait protectrice contre les dommages des radicaux libres provenant du fer. Elle réduirait la formation de radicaux hydroxyles in vitro (Bladwin et coll., 1984).

Le choix d’une protéine de lactosérum

Dorénavant, ne sélectionnez pas votre « Whey » seulement par son bas prix ou par le fait que c’est un isolat de protéine. Analysez la composition de votre lactosérum en regardant la teneur en microfractions de protéines de petit-lait. Cela vous apportera davantage de bénéfices santé tels que des atouts immunomodulateur, antioxydant, antibactérien, antiviral et anticancer. Un des bons produits actuellement sur le marché que je vous recommande, avec une teneur élevé en ces microfractions, est le lactosérum d’ATP, soit la New Zealand Whey.

Références

1. Baldwin DA, Jenny ER, Aisen P. The effect of human serum transferrin and milk lactoferrin on hydroxyl radical formation from superoxide and hydrogen peroxide. J Biol Chem.1984;259(21):13391-4.
2. Paesano R, Pietropaoli M, Gessani S, et al. The influence of lactoferrin, orally administered, on systemic iron homeostasis in pregnant women suffering of iron deficiency and iron deficiency anaemia. Biochimie. 2009 Jan;91(1):44-51.
3. Brock JH. Lactoferrin—50 years on. Biochem Cell Biol. 2012 Jun;90(3):245-51.
4. Scarino ML. A sideways glance: Take it or leave it? The role of lactoferrin in iron sequestration and delivery within the body. Genes Nutr. 2007 Nov;2(2):161-2.
5. Jiang R, Lopez V, Kelleher SL, et al. Apo- and holo-lactoferrin are both internalized by lactoferrin receptor via clathrin-mediated endocytosis but differentially affect ERK-signaling and cell proliferation in Caco-2 cells. J Cell Physiol. 2011 Nov;226(11):3022-31.
6. Brink, W. Lactoferrin: the bioactive peptide that fights disease. Life Extension Magazine 2000 Oct; 6(10): 20-6. Ft. Lauderdale, FL: Life Extension Foundation (http://www.lef.org/magazine/mag2000/oct2000_report_lactoferrin.html).
7. Walzem RL, Dillard CJ, et al. Whey components: millennia of evolution create functionalities for mammalian nutrition: what we know and what we may be overlooking. Crit Rev Food SciNutr. 2002;42(4):353–75.
8. Guimont C, Marchall E, et al. Biologically active factors in bovine milk and dairy byproducts: influence on cell culture. Crit Rev Food SciNutr. 1997;37(4):393–410.
9. Sundberg J, Oskarsson A. Transfer of 137cesium via rat milk: reduction with ammonium ferric hexacyanoferrate. PharmacolToxicol. 1991;69(4):286–90.
10. Ha E, Zemel MB . Functional properties of whey, whey components, and essential amino acids: mechanisms underlying health benefits for active people (review). J NutrBiochem. 2003;14(5):251–8.
11. Steijns JM, van Hooijdonk AC. Occurrence, structure, biochemical properties and technological characteristics of lactoferrin. Br J Nutr. 2000;84Suppl 1:11–7.
12. Marshall K. Therapeutic applications of whey protein.Altern Med Rev. 2004;9(2):136–56.
13. Watanabe A, Okada K, et al. Nutritional therapy of chronic hepatitis by whey protein (non-heated). J Med. 2000;31(5–6):283–302.